Mioglobin apa itu, karakteristik dan pengoperasian protein ini

Mioglobin apa itu, karakteristik dan pengoperasian protein ini

Dunia biokimia manusia, dalam semua makna, menjelaskan proses metabolisme yang terjadi di dalam diri kita. Di luar konsep halus dan identitas sendiri, kita harus menyadari bahwa manusia tidak lebih dari satu set rute kimia, impuls listrik, napas seluler dan rantai polipeptida, setidaknya pada tingkat fisiologis sekadar fisiologis.

Dengan demikian, Ribuan molekul kecil menjelaskan perilaku, kebiasaan, dan penyakit kita. Enzim lambung bertanggung jawab untuk pencernaan lambung, hemoglobin sel darah merah memungkinkan penularan oksigen ke jaringan kita dan pelepasan kompleks sinaptik antara neuron dilatih untuk berpikir, tidak kurang maupun kurang maupun kurang maupun kurang. Sederhana: Kami adalah biomolekul yang kami sintesis, untuk nimia kecil yang terlihat.

Di antara semua konglomerat biologis yang merupakan tubuh manusia, ada serangkaian protein atau konjugat yang bertanggung jawab atas fungsi yang sangat spesifik, yang biasanya luput dari perawatan umum untuk bahasa spesifik yang diperlukan. Di sini kita akan melihat apa itu Mioglobin, heteroprotein otot yang memiliki banyak kesamaan dengan hemoglobin klasik.

  • Artikel Terkait: "Sistem Peredaran: Apa itu, Bagian dan Karakteristik"

Apa itu mioglobin?

Myoglobin adalah heteroprotein, yaitu, terdiri dari bagian protein (apoprotein, asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida) dan non -protein lain dengan ukuran yang lebih kecil, Kelompok prostetik. Karakteristik diferensial utama antara protein untuk digunakan (holoprotein) dan heteroprotein adalah bahwa yang terakhir menyajikan lipid, karbohidrat, asam nukleat dan bahkan logam dalam struktur tiga dimensi -nya.

Menyetel lebih banyak utas, kami dapat menekankan bahwa mioglobin adalah heteroprotein kromoprotein, karena menyajikan logam dalam komposisi kimianya, yang memberinya pewarnaan karakteristik. Myoglobin terdiri dari bagian polipeptida 153 asam amino dan kelompok hemo yang mengandung atom besi, seperti hemoglobin. Karena kelompok "hemo" ini, kami dapat menegaskan bahwa fungsi utama mioglobin menyimpan oksigen.

Selain itu, perlu dicatat bahwa mioglobin Ini terdiri dari rantai polipeptida tunggal yang dibentuk oleh 8 baling -baling alfa (struktur sekunder konformasi asam amino), yang terkait dengan titik penyisipan oksigen. Di tengah, ia menyajikan cincin porfirin yang mengandung zat besi. Kelompok histidin proksimal (HIS-93) secara langsung dikaitkan dengan molekul besi, sedangkan kelompok histidin distal (HIS-64) ditempatkan pada wajah yang berlawanan dari formasi.

Sebaliknya, hemoglobin (yang bertugas mengangkut oksigen dalam darah, dalam sel darah merah) terdiri dari empat polipeptida yang berbeda dan empat titik pengikatan oksigen, memungkinkan berbagai sifat pengikatan kinetik. Anda bisa mengatakan itu, Dari sudut pandang kimia, ini lebih "kompleks" daripada mioglobin.

Jika kami ingin Anda tetap dengan gagasan semua konglomerat ini, itu adalah sebagai berikut: Myoglobin hanya dibentuk oleh rantai asam amino (polipeptida), yang pada gilirannya terjadi dalam bentuk 8 aula yang terhubung alfa, diatur dalam a Rolled Way Tiga -dimensi konformasi. Di tengah heteroprotein ada kelompok hemo, dengan molekul besi. Jika kita dapat melepaskan struktur tersiernya, kita akan melihat string 8 subunit yang melekat pada cincin hemo.

  • Anda mungkin tertarik: "eritrosit (sel darah merah): karakteristik dan operasi"

Fungsi myoglobin

Seperti hemoglobin, mioglobin Ini adalah heteroprotein sitoplasma yang memungkinkan penyatuan oksigen ke kelompok hemo. Ngomong -ngomong, memiliki empat rantai polipeptida (globin), hemoglobin memiliki empat kelompok hemo, yang memungkinkannya untuk menempel lebih banyak oksigen pada struktur tersiernya. Dengan demikian, hemoglobin memiliki lebih banyak "beban oksigen", sedangkan mioglobin memiliki afinitas yang lebih besar terhadapnya, tetapi dalam jumlah yang lebih sedikit (hanya molekul hemo/an O2). Perbedaan -perbedaan ini bersamaan dengan fungsionalitas masing -masing molekul: transportasi hemoglobin, sedangkan penyimpanan mioglobin.

Pada titik ini, perlu dicatat Konsentrasi mioglobin maksimal pada otot lurik vertebrata, Secara khusus, dalam sitoplasma kardiomiosit dan dalam sarkoplasma serat otot. Berdasarkan premis ini, dapat diasumsikan bahwa fungsi utama mioglobin adalah berkontribusi oksigen ke mitokondria otot ketika organisme dalam waktu upaya, untuk menghindari hipoksia pada tingkat jaringan.

Dengan kata lain, mioglobin berfungsi sebagai penyangga konsentrasi oksigen intraseluler dan juga sebagai cadangan O2 pada tingkat otot. Konsep ini dikonfirmasi oleh realitas yang aneh seperti yang diharapkan: hewan yang hidup di dalam air dan menghabiskan periode besar waktu terendam memiliki mioglobin 30 kali lebih banyak di lingkungan sel mereka, dibandingkan dengan mereka yang memiliki oksigen tersedia setiap saat.

Ini Beberapa fungsi mioglobin, kontekstual dalam lingkungan organisme:

  • Ini memfasilitasi difusi oksigen: heteroprotein ini disimpulkan pada awal aktivitas otot, yang meningkatkan gradien difusi oksigen dari kapiler ke sitoplasma.
  • Tampaknya memiliki fungsi enzimatik: diperlukan untuk nitrat oksida aktif untuk nitrat. Metabolisme oksida nitrat mendukung aktivitas mitokondria.
  • Ini membantu menghilangkan spesies oksigen reaktif (ROS): ROS adalah molekul yang sangat kecil yang berasal dari metabolisme seluler dengan cara yang normal, tetapi ini dapat merusak sel dan menyebabkan penuaannya. Oleh karena itu, mioglobin membantu konsentrasinya minimal.

Seperti yang Anda lihat, Fungsionalitas mioglobin tidak hanya terletak pada penyimpanan molekul O2 berkat kelompok hemo -nya. Meskipun ini adalah pekerjaan utama Anda, ini juga menghadirkan orang lain, sama pentingnya dengan kesejahteraan di lingkungan sel.

Peran mioglobin dalam lukisan klinis

Myoglobin diberi kode oleh gen MB pada manusia, dan sebagai urutan DNA yang tertib, ini rentan terhadap mutasi. Disfungsionalitas gen MB telah dikaitkan dengan berbagai kondisi, seperti sindrom kompartemen atau medulloblastoma.

Selain itu, model eksperimental (tikus knockout) dengan mioglobin bermutasi mengembangkan penyakit mematikan pada tingkat jantung selama perkembangan janin. Beberapa model yang selamat dari kondisi ini mengekspresikan mekanisme kompensasi, tetapi kelangsungan hidup rendah. Oleh karena itu, dinyatakan bahwa mioglobin Itu penting untuk fungsi tubuh.

Di luar medan dugaan, telah secara langsung dikaitkan dengan mioglobin dengan entitas klinis yang dikenal luas: rabdomiolysis. Dalam kondisi serius ini, kerusakan pada membran miosit (sel otot), yang berasal dari akumulasi kalsium abnormal di dalam otot diproduksi dalam membran miosit (. Ini mengira lisis dan nekrosis otot, yang pada gilirannya meningkatkan konsentrasi darah molekul yang seharusnya tidak ada di sana.

Menariknya, mioglobin Protein yang menghasilkan lebih banyak kerusakan pada ginjal saat menyusup ke sistem peredaran darah dan akhirnya "disaring" di lingkungan ginjal. Dipercayai bahwa heteroprotein ini dapat mengendap di tubulus ginjal, mengumpulkan dan menyebabkan penghalang. Mekanisme toksisitas ini menjelaskan, sebagian, mengapa gagal ginjal adalah salah satu efek samping utama dari rhabdomyolysis.

Akhirnya, perlu dicatat bahwa keberadaan mioglobin dalam urin diukur untuk mendeteksi kondisi ini, karena konsentrasi 100 mg/dl mampu mengubah warna PIS.

Ringkasan

Ketika kita memperhatikan protein, enzim atau molekul yang terkait dengan metabolisme, tetap sendirian dengan struktur dan fungsinya adalah kesalahan yang serius. Ya, mioglobin menyimpan oksigen untuk menghindari hipoksia otot, tetapi juga memiliki aktivitas enzimatik, menetralkan spesies oksigen reaktif, memfasilitasi difusi O2 dalam lingkungan sel dan berfungsi sebagai salah satu kriteria diagnostik untuk rhabdomyolysis (baik dalam plasma konsentrasi atau urinnya).

Lagi pula, setiap biomolekul memiliki lebih dari satu fungsi dalam tubuh kita, dan jika kita percaya bahwa itu hanya memenuhi suatu pekerjaan, itu pasti karena kita belum menemukan sisanya.