Imunoglobulin Apa itu, jenis, karakteristik dan fungsi

Imunoglobulin Apa itu, jenis, karakteristik dan fungsi

Menurut studi global tentang beban penyakit, 95% populasi dunia memiliki beberapa masalah kesehatan, setidaknya pada kelompok sampel yang dianalisis antara tahun 1990 dan 2013. Tidak mengherankan, karena 15% dari biomassa global dalam bentuk karbon terdiri dari bakteri (70 gigaton), beberapa di antaranya bermanfaat bagi manusia, pengunjung lain dan lainnya secara langsung patogenous.

Di luar bakteri, ada ribuan agen infeksi non-viologis dalam bentuk virus, yang bermutasi pada tingkat yang panik dan berevolusi untuk mengatasi kekebalan organisme jangka panjang. Persaingan manusia dengan patogen adalah karier senjata yang otentik: ketika respons spesifik dikembangkan sebelum patogen, diharapkan bahwa akhirnya akan berhenti untuk berhenti dikenali oleh limfosit dan tubuh spesifik lainnya.

Untuk alasan ini, kampanye vaksinasi flu setiap tahun, sementara vaksin lain memberikan kekebalan hidup pada patogen yang diberikan. Bergantung pada laju mutasi dan kemampuan beradaptasi mikroorganisme, probabilitas infeksi dapat meningkat atau berkurang dari waktu ke waktu. Berdasarkan tempat yang menarik ini, kami memberi tahu Anda semua yang harus Anda ketahui Imunoglobulin.

  • Artikel Terkait: "Sistem Kekebalan: Apa itu, Bagian, Fungsi dan Karakteristik"

Apa itu imunoglobulin?

Menurut National Cancer Institute (NIH), imunoglobulin atau antibodi Protein yang dielaborasi oleh sel plasma (jenis sel darah putih) sebagai respons terhadap adanya antigen, Zat yang menyebabkan manusia manusia diaktifkan, mengenali dirinya sebagai ancaman. Kunci pemahaman imunitas didasarkan pada angka dua antibodi (Ig) (Ag) atau apa yang sama, ig -ag.

Setiap imunoglobulin berikatan dengan antigen tunggal, memungkinkan sel kekebalan tubuh untuk menghancurkan (seperti makrofag) mengenali patogen secara lebih efektif dan fagosit, tetapi Beberapa dari mereka juga dapat menghancurkan antigen secara langsung. Setiap antibodi memiliki paratopo situs pengikatan khusus atau antigen, yang khusus untuk epitop antigen sendiri. Dengan kata lain, setiap kompleks IG-AG adalah kunci dan kunci yang tidak kompromi.

Kegunaan imunoglobulin yang paling jelas dalam masyarakat umum adalah, tanpa keraguan, pengembangan vaksin. Ketika virus atau bakteri yang melemah diperkenalkan dalam organisme (atau bagiannya yang mempromosikan respons imun), proliferasi limfosit dan pelepasan imunoglobulin spesifik untuk antigen tersebut dirangsang. Jadi, Tubuh "belajar" apa mikroorganisme berbahaya, selalu dari keamanan inaktivasi patogen sebelumnya.

Berkat mekanisme imunisasi yang aman ini, diperkirakan lebih dari 37 juta nyawa telah diselamatkan di seluruh dunia dalam 20 tahun terakhir, terutama pada anak -anak. Contoh yang jelas dari ini adalah cacar: di abad ke -18, 400.000 orang meninggal setiap tahun karena penyakit ini, yang diubah menjadi biaya keletihan agen hampir 30%. Berkat vaksinasi, kasus cacar terakhir didiagnosis pada tahun 1977, dan yang menyatakan dunia bebas patogen di tahun delapan puluhan. Tidak diragukan lagi, pengetahuan tentang imunoglobulin telah memungkinkan kami untuk menyingkirkan kerusakan epidemiologis.

Struktur protein ini

Imunoglobulin memiliki bentuk khas "y", terdiri dari dua bagian yang berbeda. Anda harus menggambarkan konformasi ini dengan jelas sebelum melanjutkan, karena kami akan mengandalkan pola ini untuk menggambarkan pembentukan umum antibodi.

Seperti setiap protein, Imunoglobulin memiliki kesatuan basal asam amino, masing -masing subunit yang, bersama -sama oleh ikatan peptida, menghasilkan peptida (Kurang dari 10 asam amino), polipeptida (lebih dari 10) dan protein (banyak asam amino gabungan). Dalam hal ini, tipe imunoglobulin terdiri dari 4 unit polipeptida: dua rantai berat yang sama di antara mereka (berat, di pangkalan dan pemisahan "y") dan 2 rantai cahaya yang identik satu sama lain (ringan, masing -masing ujung samping dari Konsekuensi dari "Y").

Setiap wilayah "H" terdiri dari wilayah variabel (VH) dan 3-4 daerah konstan (CH1, CH2, CH3, dll.). Di sisi lain, rantai cahaya "L" terdiri dari daerah variabel (VL) dan konstanta lainnya (CL). Semua ini mungkin terdengar sangat lurus, tetapi hanya pria yang diperlukan.

Bentuk dalam "y" adalah khas yang terpapar dalam kelas biologi dan imunologi, tetapi bukan satu -satunya. Bentuk monomer ini mencakup imunoglobulin D, E dan G, sedangkan Ig A adalah dimer dan Ig m adalah pentamer. Seperti yang bisa Anda bayangkan, Perubahan anatomi ini juga melibatkan variabilitas fungsionalitas yang jelas.

  • Anda mungkin tertarik: "4 jenis patogen (dan karakteristiknya)"

Jenis imunoglobulin

Kami meninggalkan hutan molekuler untuk kembali ke tema yang lebih umum, kali ini, berbagai fungsi imunoglobulin sesuai dengan penunjukan mereka. Kami menggambarkannya secara singkat.

1. Imunoglobulin a

Ini ditemukan di lapisan lendir dari saluran pernapasan, saluran urogenital dan cahaya sistem pencernaan, selain air liur, air mata dan ASI. Menariknya, dalam darah itu dalam bentuk monomerik (seperti "dan" dijelaskan), tetapi di selaput lendir disposisi adalah redup.

Karena kedekatannya dengan satu -satunya sistem terbuka di dalam tubuh manusia (ekskresi, pernapasan dan pencernaan), imunoglobulin ini Mereka adalah orang pertama yang bersentuhan dengan virus yang menyerang rongga orofaring dan mikroorganisme usus lainnya.

2. Imunoglobulin g

Imunoglobulin ini adalah yang paling terwakili dalam darah, cairan serebrospinal dan cairan peritoneum (dari rongga perut). Itu merupakan 80% dari total imunoglobulin, Jadi tanpa keraguan itu adalah dominan.

Selain itu, perlu dicatat bahwa ada 4 subvarian dari jenis imunoglobulin ini, dari IgG 1 ke IgG4. Masing -masing sangat terampil di bagian depan tertentu, mendeteksi antigen dan racun mikroorganisme yang berbeda.

3. Imunoglobulin m

Ini diekspresikan pada permukaan limfosit B, efektor utama dari respons humoral sistem kekebalan adaptif.

Mereka adalah respons kontingensi terhadap infeksi, karena mereka menghilangkan patogen pada tahap awal Sampai sistem kekebalan mensintesis cukup tipe IgG. Mereka mengira 6% dari imunoglobulin yang beredar dalam aliran darah manusia dan hadir pada sebagian besar hewan, karenanya antibodi tertua dalam sejarah evolusi dianggap vertebrata.

4. Imunoglobulin e

Antibodi yang terkait dengan tingkat klinis dengan gambar alergi. Biasanya, imunoglobulin ini Itu ditemukan dalam jumlah kecil yang beredar dalam darah, tetapi meningkat secara drastis ketika tubuh terpapar alergen, atau apa yang sama, zat tidak berbahaya yang menyebabkan reaksi yang tidak dapat dibenarkan dalam sistem kekebalan tubuh individu. Ini juga dinyatakan dalam jumlah atipikal terhadap infeksi parasit.

5. Imunoglobulin d

Ini adalah salah satu imunoglobulin yang kurang diungkapkan, tetapi tidak kalah pentingnya. Hanya mewakili 1% dari total imunoglobulin dan Ini adalah komponen terbesar dari permukaan banyak limfosit tipe B pada tahap pematangannya. Karena kekurangannya, fungsinya kurang didefinisikan dibandingkan dengan varian lainnya yang sudah dijelaskan.

Ringkasan

Seperti yang Anda lihat, imunoglobulin datang dalam berbagai bentuk (isotipe) dan disposisi morfologis, tetapi semuanya memiliki fungsi yang sangat jelas: melindungi organisme dari kemungkinan infeksi dan patogen. Dari virus hingga parasit yang lebih kompleks secara morfologis (seperti cacing), imunoglobulin dapat mengenalinya, mengaktifkan sisa sel kekebalan tubuh, tandai mereka berdasarkan antigen permukaannya dan, setelah reaksi kaskade yang relevan, menghilangkannya.

Singkatnya, imunoglobulin adalah protein yang disekresikan oleh limfosit B dan sel plasma, sebagai respons terhadap antigen yang telah menyusup ke organisme inang. Dari respons imun ke reaksi alergi, antibodi memiliki berbagai fungsi perlindungan.